Без темы
<<  Биохимия питания. Витамины Биоэнергетика  >>
1
1
Содержание
Содержание
Пептиды и белки: общие сведения
Пептиды и белки: общие сведения
Примеры белков
Примеры белков
Ферменты
Ферменты
Ферменты являются биокатализаторами
Ферменты являются биокатализаторами
История энзимологии
История энзимологии
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии
История энзимологии
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
История энзимологии (прод
Доказательства белковой природы ферментов
Доказательства белковой природы ферментов
Доказательства белковой природы ферментов (прод
Доказательства белковой природы ферментов (прод
Особенности ферментативного катализа
Особенности ферментативного катализа
Особенности ферментативного катализа (прод
Особенности ферментативного катализа (прод
Строение ферментов
Строение ферментов
Кофакторы
Кофакторы
Примеры коферментов
Примеры коферментов
Простетическая группа
Простетическая группа
Тиаминпирофосфат, ТПФ
Тиаминпирофосфат, ТПФ
Витамин PP
Витамин PP
Строение NAD+ и NADP+
Строение NAD+ и NADP+
Рибофлавин, витамин B2
Рибофлавин, витамин B2
Пантотеновая кислота
Пантотеновая кислота
Металлы как кофакторы
Металлы как кофакторы
Металлы как кофакторы (прод
Металлы как кофакторы (прод
Структурно-функциональная организация ферментов
Структурно-функциональная организация ферментов
Структурно-функциональная организация ферментов
Структурно-функциональная организация ферментов
Структурно-функциональная организация ферментов
Структурно-функциональная организация ферментов
Формирование активного центра фермента
Формирование активного центра фермента
Центры аллостерической регуляции
Центры аллостерической регуляции
Аллостерические ферменты
Аллостерические ферменты
Спасибо за внимание
Спасибо за внимание
Кинетика ферментативных реакций
Кинетика ферментативных реакций

Презентация: «Биохимия ферментов». Автор: Александр. Файл: «Биохимия ферментов.ppt». Размер zip-архива: 238 КБ.

Биохимия ферментов

содержание презентации «Биохимия ферментов.ppt»
СлайдТекст
1 1

1

2 Содержание

Содержание

Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков. Денатурация, причины и признаки, использование в медицине. Ферменты. История энзимологии. Доказательства белковой природы ферментов. Особенности ферментативного катализа. Структурно-функциональная организация ферментов. Аллостерические ферменты.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

2

3 Пептиды и белки: общие сведения

Пептиды и белки: общие сведения

Белки При соединении аминокислот в цепочку образуется линейная макромолекула белка. В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

3

4 Примеры белков

Примеры белков

Чтобы дать представление о многообразии белков, на схеме приведен общий вид молекул (с соблюдением формы и размера) ряда вне- и внутриклеточных белков.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

4

5 Ферменты

Ферменты

Ферменты (от лат. fermentum - закваска), или энзимы (от греч. en - внутри, zym - закваска) – биокатализаторы белковой природы. Используются живыми организмами для катализа многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение веществ и др.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

5

6 Ферменты являются биокатализаторами

Ферменты являются биокатализаторами

Ускоряют химические реакции Составляют функциональный аппарат клетки, являясь функциональными единицами клеточного метаболизма.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

6

7 История энзимологии

История энзимологии

На заре истории развития человечества, уже использовались ряд технологических ферментативных процессов: хлебопечение, виноделие, обработка шкур животных и т. д. Описал пищеварения у животных Рене Антуан Реомюр (1683—1757). Лаззаро Спалланцани (1729-1799), профессор истории естествознания в Университете города Падуя, не рассматривал пищеварение как процесс ферментации по той простой причине, что при этом не образовывались пузырьки газа.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

7

8 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

Позже процесс ферментации был более подробно изучен одним из основоположников современной химии Антуаном Лораном Лавуазье (1743-1794). Изучая спиртовое брожение, происходящее при изготовлении вина, он обнаружил, что глюкоза превращается в спирт и углекислый газ, К началу XIX в. преобладала общая точка зрения, что ферментация - это химические изменения, вызываемые некоторыми специальными формами органического материала, а именно «ферментами».

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

8

9 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

В 1814 г. русский ученый (немец по происхождению) академик Петербургской Академии наук Константин Готлиб Сигизмунд Кирхгоф (1764-1833) показал, что образование сахара из крахмала в проросших зернах злаков обусловлено химическим процессом, а не появлением ростков. В 1810 г Ю. Гей-Люссак выделил основные конечные продукты жизнедеятельности дрожжей – спирт и углекислый газ. Я. Берцелиус, один из основоположников теории химического катализа и автор самого термина «катализ» в 1835 году подтверждает эти данные, отметив, что диастаза (экстракт из солода) катализирует гидролиз крахмала более эффективно, чем минеральная серная кислота.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

9

10 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

Либих и Вёлер открыли эмульсин, расщепляющий амигдалин горького миндаля. Опыты Л. Пастера с кипячеными экстрактами дрожжей.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

10

11 История энзимологии

История энзимологии

Спор Либиха и Пастера

Важную роль в развитии энзимологии сыграл спор Ю Либиха с известным микробиологом Л. Пастером, который считал, что процессы ферментации могут происходить только в целой живой клетке. Ю. Либих, напротив, считал, что биологические процессы вызываются действием химических веществ, которые в последствии были названы ферментами. Термин энзим предложил 1878 г Фридрих Вильгельм Кюне, подчеркнув, что процесс идет в дрожжах.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

11

12 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

В 1878 г. Манассеина получила бесклеточный препарат дрожжей, перетирая их в ступке со стеклянным порошком. Этот экстракт был способен получать этанол, что утвердило мнение Либиха. В 1897 году Э. Бюхнер повторил этот эксперимент, получив свободный от клеток экстракт из дрожжей, разрушая их вакуумированием.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

12

13 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

В 1894 году Э. Фишер предложил модель взаимодействия фермента и субстрата, названной «ключ-замок». В 1926 году Дж. Самнер после почти 9-летених исследований доказал белковую природу фермента уреазы. Вскоре Дж Нортроп и М Кунитц указали на прямую корреляцию между активностью кристаллических пепсина, трипсина и количеством белка в исследуемых образцах, приведя тем самым весомые доказательства белковой природы ферментов. 1955 г. – С. Мур и У. Стейн расшифровали структуру рибонуклеазы (124 АК остатка).

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

13

14 История энзимологии (прод

История энзимологии (прод

В 1963 году исследована аминокислотная последовательность РНКазы из поджелудочной железы. В 1965 г показана пространственная структура лизоцима. 1969 г. – синтез рибонуклеазы в лаборатории Б. Меррифилда в Нью-Йорке. За последующие годы очищены тысячи ферментов и получены новые данные о механизмах действия ферментов, их пространственной структуре, регуляции ферментативных реакций. Обнаружена каталитическая активность у РНК (рибозимы). Получены антитела с ферментативной активностью –абзимы.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

14

15 Доказательства белковой природы ферментов

Доказательства белковой природы ферментов

Все ферменты действуют в мягких условиях: const t°, const рН, const ионная сила, оптимальное соотношение субстратов, продуктов, модуляторов. Все ферменты являются высокомолекулярными соединениями (ВМС), с молекулярной массой от неск. тысяч до неск. миллионов дальтон (1 дальтон = массе одного атома водорода), в связи с чем, образуют коллоидные растворы, которые обладают буферными свойствами, вязкостью, дают опалесценцию, образуют конус Тиндаля. Способны к денатурации под действием тех же факторов, которые вызывают денатурацию белка. При необратимой денатурации ферменты полностью инактивируются. При гидролизе распадаются на аминокислоты. Обладают «эффектом защиты» (связывают воду, ионы тяжелых металлов).

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

15

16 Доказательства белковой природы ферментов (прод

Доказательства белковой природы ферментов (прод

Ферменты как и белки обладают антигенной активностью и при парэнтеральном введении стимулируют образование антител. Обладают электрофоретической подвижностью и амфотерными свойствами. Не способны к диализу через полупроницаемые мембраны. Легко осаждаются из водных растворов методом высаливания. Обладает высокой специфичностью действия. Лабораторный синтез фермента рибонуклеазы, доказывает его белковую природу (в лаборатории Мерифилда в 1969 году).

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

16

17 Особенности ферментативного катализа

Особенности ферментативного катализа

Исключительно высокая эффективность. Эффективность биологического катализа превышает эффективность неорганического в 109 – 1012 раз. Специфичность: Абсолютная специфичность, когда фермент работает только со своим субстратом (фумараза с транс-изомерами фумаровой кислоты и не будет с цис-изомерами); Групповая - специфичен для узкой группы родственнных субстратов (ферменты ЖКТ). Ферменты «работают» в мягких условиях (t=37°C, рН 7,0, определенные осмолярность и солевой состав). Многоуровневая регуляция: регуляция активности на уровне условий среды, на уровне метаболона, на генетическом уровне, тканевом, клеточном, с помощью гормонов и медиаторов, а также с помощью субстратов и продуктов той реакции, которую они катализируют.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

17

18 Особенности ферментативного катализа (прод

Особенности ферментативного катализа (прод

Кооперативность: ферменты способны организовывать ассоциации - продукт 1-го фермента, является субстратом для 2-го; продукт 2-го - субстратом для 3-го и т.д. Ферменты обладают адаптивностью, т. е. могут изменять свою активность и образовывать новые ассоциации. Способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Направление реакции для многих ферментов определяется соотношением действующих масс. Катализ жестко расписан, т. е. происходит поэтапно. Если какое-либо соединение существует в форме цис- и трансизомеров, то для каждой из этих форм, существует свой фермент. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (транс-), но не действует на цис-изомер - малеиновую кислоту.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

18

19 Строение ферментов

Строение ферментов

Ферменты как и белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые полностью и целиком состоят из а/к и при гидролизе образуют исключительно а/к. Сложные ферменты кроме белковой части (апофермента) содержат и небелковый компонент (кофактор). Кофакторы различаются по прочности связывания с апоферментом.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

19

20 Кофакторы

Кофакторы

Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все ПП цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента. Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента, при диссоциации.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

20

21 Примеры коферментов

Примеры коферментов

Между апоферментом и коферментом существуют нековалентные связи (водородные или электростатического взаимодействия). Типичными представителями коферментов являются: Тиаминпирофосфат, ТПФ (производное витамина В1, тиамин) – кофермент пируватдегидрогеназного и альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплексов; ФАД, ФМН (производные витамина В2, рибофлавин) – коферменты ряда дегидрогеназ, напр. сукцинатдегидрогеназы; НАД, НАДФ (производные витамина РР, ниацин) коферменты ряда дегидрогеназ, напр. лактатдегидрогеназы; Пиридоксальфосфат (производное витамина В6, пиридоксин) – кофермент трансаминаз, напр. аспартатаминотрансфераза (АсАТ), аланинаминотрансфераза (АлАТ); коэнзим А (производное пантотеновой кислоты) – кофермент ацилирования.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

21

22 Простетическая группа

Простетическая группа

Примером простетической группы является витамин Н (биотин) биотин связан с апоферментом ковалентно через остаток лизина. Является кофактором ферментов осуществляющих карбоксилирование, напр. пируваткарбоксилаза.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

22

23 Тиаминпирофосфат, ТПФ

Тиаминпирофосфат, ТПФ

Тиаминпирофосфат, ТПФ (производное витамина В1, тиамин) – кофермент пируватдегидрогеназного и альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплексов;

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

23

24 Витамин PP

Витамин PP

Витамин PP (никотиновая кислота, ниацин) в форме никотинамида входит в состав NAD+ и NADP+, которые являются коферментами NAD(P)-зависимых (пиридиновых) дегидрогеназ.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

24

25 Строение NAD+ и NADP+

Строение NAD+ и NADP+

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

25

26 Рибофлавин, витамин B2

Рибофлавин, витамин B2

Строение ФАД

Образует ФАД и ФМН – коферменты ряда дегидрогеназ, напр. сукцинатдегидрогеназы.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

26

27 Пантотеновая кислота

Пантотеновая кислота

Пантотеновая кислота – входит в состав коэнзима А (кофермента ацилирования ).

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

27

28 Металлы как кофакторы

Металлы как кофакторы

Многие двухвалентные металлы (Сu2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Мg2+, Ca2+) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к простетическим группам, ни к коферментам. Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант структуры активного центра фермента.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

28

29 Металлы как кофакторы (прод

Металлы как кофакторы (прод

Металл

Фермент

Fe2+, Fe3+

Гемоглобин, каталаза, пероксидаза

Cu+, Cu2+

Цитохромоксидаза

Zn2+

ДНК-полимераза, алкогольдегидрогеназа

Mg2+

Гексокиназа

Mn2+

Аргиназа

Ni2+

Уреаза

Se2+

Глутатионредуктаза

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

29

30 Структурно-функциональная организация ферментов

Структурно-функциональная организация ферментов

Активный центр

Активный (субстратный) центр - это совокупность функциональных групп, расположенных в разных участках ПП цепи, но близко структурно и функционально ориентированных (в третичной структуре) и имеющих прямое отношение к катализу. Этот центр состоит из функциональных групп и радикалов: SH-(цистеина); -ОН(серина); COOH-(АСП); имидазольного кольца гистидина.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

30

31 Структурно-функциональная организация ферментов

Структурно-функциональная организация ферментов

Строение активного центра фермента

Активный центр включает в себя: Каталитический участок или центр, непосредственно взаимодействующий с субстратом, осуществляющий катализ. Контактная, или якорная площадка - она обеспечивает специфическое сродство фермента к субстрату и является местом фиксации субстрата на поверхности фермента. Вспомогательные участки - карманы, щели и др.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

31

32 Структурно-функциональная организация ферментов

Структурно-функциональная организация ферментов

Схема

Активные центры

Субстратный

Продукт

Субстрат

Якорные площадки

Центры регуляции + и -

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

32

33 Формирование активного центра фермента

Формирование активного центра фермента

Предполагается, что формирование активного центра фермента начинается уже на ранних этапах синтеза белка-фермента на рибосоме, когда линейная одномерная структура ПП цепи превращается в трехмерное тело строго определенной конфигурации, точнее активный центр формируется из функциональных групп различных аминокислот (т.е. активный центр определяется первичной структурой).

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

33

34 Центры аллостерической регуляции

Центры аллостерической регуляции

У олигомерных ферментов (имеющих четвертичную структуру) имеются центры аллостерической регуляции. это участки связывания фермента с низкомолекулярным веществом (эффектором или модификатором), имеющим другую, чем субстрат или продукт, структуру: АТФ, АДФ, НАД+, промежуточные метаболиты.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

34

35 Аллостерические ферменты

Аллостерические ферменты

Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной структуры и, соответственно, конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение эниматической активности. В связи с этим существует и два пространственно удаленных аллостерических центра: активации и ингибирования. Ферменты, активность которых контролируется состоянием как активного, так и аллостерического центров, называются аллостерическими ферментами.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

35

36 Спасибо за внимание

Спасибо за внимание

Следующая лекция – Биохимия ферментов-2. Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа. Факторы, определяющие активность ферментов [E], [S], [P], Km. Влияние pH, [P], t?, ионной силы на активность ферментов. Регуляция активности ферментов.

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

36

37 Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций

12/7/2015

Коваль А. Н. (C), 2006

37

«Биохимия ферментов»
http://900igr.net/prezentacija/bez_uroka/biokhimija-fermentov-250224.html
cсылка на страницу

Без темы

23589 презентаций
Урок

Без урока

1 тема
Слайды
900igr.net > Презентации по > Без темы > Биохимия ферментов