Белки
<<  Белки Белки  >>
Белки
Белки
История
История
Проблемы
Проблемы
Источник белка
Источник белка
Определение аминокислотной последовательности первого белка
Определение аминокислотной последовательности первого белка
Свойства
Свойства
Физико-химические свойства
Физико-химические свойства
Защита
Защита
Молекулярной и клеточной биологии [править] На фотографиях разные
Молекулярной и клеточной биологии [править] На фотографиях разные
Белки
Белки
Подготовил
Подготовил

Презентация: «Белки». Автор: Pavel. Файл: «Белки.pptx». Размер zip-архива: 696 КБ.

Белки

содержание презентации «Белки.pptx»
СлайдТекст
1 Белки

Белки

Белки (протеины) — органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями (—СО—NH2—) в определенной последовательности. Белки являются главными компонентами всех организмов, обеспечивающими выполнение важнейших процессов жизнедеятельности. В основном все Б. построены из 20 стандартных аминокислот и отличаются друг от друга лишь последовательностью соединения аминокислотных звеньев, что допускает, однако, возможность существования огромного множества разнообразных белков. Полипептидная цепь всех Б. на одном конце имеет NH2-группу (N-конец), а на другом — СООН-группу (С-конец). Молекулы некоторых белков состоят из нескольких полипептидных цепей.

2 История

История

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»),фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. Некоторые из этих аминокислот (например, глицин и лейцин) уже были охарактеризованы. Голландский химик Геррит Мульдер на основе анализа химического состава белков выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. В 1836 году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он после нескольких уточнений пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом: C40H62N10O12. Эту единицу он назвал «протеином» (Pr) (от греч. протос — первый, первичный), а теорию — «теорией протеина»[4]. Сам термин «протеин» был предложен ещё шведским химиком Якобом Берцелиусом[5]. Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора. Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. Мульдер также исследовал продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу — 131 дальтон. По мере накопления новых данных о белках теория протеина стала подвергаться критике, но, несмотря на это, до конца 1850-х всё ещё считалась общепризнанной. К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков[6]. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

3 Проблемы

Проблемы

Проблемы, возникающие при недостатке белка. Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых - глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности. Все это связано с тем, что белки участвуют практически во всех процессах организма. В 70 годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдающих низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Происходило это из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы. Дефицит белка уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител. Нарушается синтез и других защитных факторов - лизоцима и интерферона, из-за чего обостряется течение воспалительных процессов. Кроме того, белковая недостаточность часто сопровождается авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также влияет на состояние здоровья. Дефицит полноценного белка в организме может иметь пагубные последствия практически для всего организма. Нарушается выработка ферментов и соответственно усвоение важнейших питательных веществ. При нехватке белка ухудшается усвоение некоторых витаминов, полезных жиров, многих микроэлементов. Т.к. гормоны являются белковыми структурами, недостаток белка может привести к серьезным гормональным нарушениям.

4 Источник белка

Источник белка

Коэффициент усвоения

Молоко

1,00

Изолированный соевый белок

1,00

Яйца

1,00

Коэффициент усвоения некоторых продуктов.

Говядина

0,92

Гороховая мука

0,69

Фасоль консервированная

0,68

Овес

0,57

Чечевица

0,52

Арахис

0,52

Пшеница

0,40

5 Определение аминокислотной последовательности первого белка

Определение аминокислотной последовательности первого белка

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

6 Свойства

Свойства

Размер [править] Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент) Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот[13]. Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле,масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и другие

7 Физико-химические свойства

Физико-химические свойства

Амфотерность [править] Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и основные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ?-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называют кислыми), а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. pI белка можно определить, например, из кривой титрования или с помощью изоэлектрофокусирования[14]. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[15], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является высокое содержание аргинина, — pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

8 Защита

Защита

Защитная функция [править] Основная статья: Защитная функция белков Существует несколько видов защитных функций белков: Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины[66], участвующие в свёртывании крови. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма[67]. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белкисистемы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в составадаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами

9 Молекулярной и клеточной биологии [править] На фотографиях разные

Молекулярной и клеточной биологии [править] На фотографиях разные

олекулярной и клеточной биологии [править] На фотографиях разные белки, помеченные зеленым флуоресцентным белком показывает расположение различных частей клетки Методы молекулярной и клеточной биологии обычно применяются для изучения синтеза и расположения белков в клетке. Полезный метод изучения расположения белков использует генную инженерию, чтобы экспрессировать в клетке белковую химеру, состоящую из интересующего белка, соединенного с «репортером», например, зеленым флуоресцентным белком (GFP)[81]. Расположение белка-химеры в можно увидеть с помощью микроскопа[82]. Другой метод изучения локализации белков использует известные белки таких органелл, как эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы и вакуоли и т. п. С помощью флуоресцентных меток, прикрепленных к этим белкам или антител к ним, становится гораздо проще определить локализацию изучаемогоо белка[83]. Иммуногистохимические методы обычно используют антитела, которые коньюгированы с ферментами, продуцирующими люминесцентный или цветной сигнал, который позволяет сравнить положение и число изучаемого белка в образцах. Более редкой методикой определения расположения белков является центрифугирование клеточных фракций в градиенте сахарозы или хлорида цезия с помощью равновесного центрифугирования[84][85]. Наконец, один из классических методов — это иммуноэлектронная микроскопия. Эта техника также использует антитела к изучаемому белку, наряду с методами электронной микроскопии. Образец подготавливается для электронной микроскопии, а затем обрабатывается антителами к белку, которые спединены с электро-плотным материалом, как правило, золотом[86]. С помощью сайт-направленного мутагенеза, исследователи могут изменять аминокислотную последовательность белка и, следовательно, его структуру, расположение в клетке и его регуляцию. С помощью этого метода, используя модифицированные тРНК[87], можно также ввести в белок искусственные аминокислоты, и сконструировать белки с новыми свойствами

10 Белки
11 Подготовил

Подготовил

Андреев Павел 9Г

«Белки»
http://900igr.net/prezentacija/biologija/belki-230761.html
cсылка на страницу
Урок

Биология

136 тем
Слайды