Обмен веществ
<<  Ферменты (энзимы) в составе порошка История открытия ферментов  >>
Ферменты медицинского назначения
Ферменты медицинского назначения
Открытие ферментов - Рене Антуан Фершант де Реомюр (1683-1757) и
Открытие ферментов - Рене Антуан Фершант де Реомюр (1683-1757) и
Ферменты не утрачивают своей способности осуществлять каталитические
Ферменты не утрачивают своей способности осуществлять каталитические
Активный центр - уникальное сочетание сближенных в пространстве
Активный центр - уникальное сочетание сближенных в пространстве
По типам химических превращений ферменты подразделяются на 6 классов:
По типам химических превращений ферменты подразделяются на 6 классов:
Основные направления использования ферментов в медицине Заместительная
Основные направления использования ферментов в медицине Заместительная
Источник ферментов - биотехнологии
Источник ферментов - биотехнологии
Ферменты микробного происхождения
Ферменты микробного происхождения
Ферменты животного происхождения
Ферменты животного происхождения
Ферменты растительного происхождения
Ферменты растительного происхождения
Стадии производства ферментов
Стадии производства ферментов
Принципиальная технологическая схема получения ферментов
Принципиальная технологическая схема получения ферментов
I место по объему выпускаемых препаратов - протеолитические – они
I место по объему выпускаемых препаратов - протеолитические – они
Сериновые протеиназы
Сериновые протеиназы
Нейтральные протеазы (металлопротеазы)
Нейтральные протеазы (металлопротеазы)
Карбоксильные или кислые протеиназы
Карбоксильные или кислые протеиназы
Цистеиновые (тиолзависимые) протеиназы
Цистеиновые (тиолзависимые) протеиназы
Энергозависимые протеиназы – особая группа протеиназ
Энергозависимые протеиназы – особая группа протеиназ
Биологическая роль некоторых протеиназ
Биологическая роль некоторых протеиназ
Применение лучевой терапии некоторых опухолей
Применение лучевой терапии некоторых опухолей
Помимо применения в терапевтических целях ферменты используют в
Помимо применения в терапевтических целях ферменты используют в
синдромы нарушенного пищеварения и всасывания могут возникнуть
синдромы нарушенного пищеварения и всасывания могут возникнуть
Первый фактор состав препарата и активность его компонентов
Первый фактор состав препарата и активность его компонентов
Комплексные ЛП панкреатин + компоненты желчи + гемицеллюлаза Желчные
Комплексные ЛП панкреатин + компоненты желчи + гемицеллюлаза Желчные
Второй фактор форма выпуска препарата
Второй фактор форма выпуска препарата
Третий фактор интрадуоденальный уровень pH и эффективная моторика
Третий фактор интрадуоденальный уровень pH и эффективная моторика
Четвертый фактор выбор препарата, его дозы и продолжительность лечения
Четвертый фактор выбор препарата, его дозы и продолжительность лечения

Презентация: «Ферменты медицинского назначения». Автор: Наше Величество. Файл: «Ферменты медицинского назначения.ppsx». Размер zip-архива: 160 КБ.

Ферменты медицинского назначения

содержание презентации «Ферменты медицинского назначения.ppsx»
СлайдТекст
1 Ферменты медицинского назначения

Ферменты медицинского назначения

Биотехнологические аспекты

2 Открытие ферментов - Рене Антуан Фершант де Реомюр (1683-1757) и

Открытие ферментов - Рене Антуан Фершант де Реомюр (1683-1757) и

Лазарь Спалланцани Ферменты, их ингибиторы и активаторы широко применяются в медицине и биологии, так как в основе любых патологических состояний человека лежат нарушения различных ферментативных процессов, протекающих в организме. Ферменты - вещества белковой природы способные каталитически ускорять протекание химических реакций В животной клетке содержится около 100 ферментов Принципиальные отличия ферментов от неорганических катализаторов: работают в мягких условиях: при нормальной температуре, атмосферном давлении, средних значениях рН, в воде в низких концентрациях катализируют реакции протекающие самопроизвольно

3 Ферменты не утрачивают своей способности осуществлять каталитические

Ферменты не утрачивают своей способности осуществлять каталитические

функции при выделении из клетки, на этом основано их практическое применение в медицине, фармацевтической промышленности и других областях деятельности Строение белков: Ферменты как белки по строению: простые и сложные (имеют добавочную (простетическая) группу небелковой природы - кофермент (витамин). Первичная структура – последовательное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи; Вторичная структура - ?-спираль и ?-складчатые листки; Третичная структура - укладка полипептидной цепи в пространстве с образованием ковалентных связей; Четвертичная структура - несколько полипептидных цепей соединенных ионными связями.

4 Активный центр - уникальное сочетание сближенных в пространстве

Активный центр - уникальное сочетание сближенных в пространстве

аминокислотных остатков расположенных в различных участках полипептидной цепи. Формируется на уровне третичной структуры белка При совпадении пространственных конфигураций субстрата и активного центра – образуется фермент-субстратный комплекс и начинается процесс ферментативного катализа.

5 По типам химических превращений ферменты подразделяются на 6 классов:

По типам химических превращений ферменты подразделяются на 6 классов:

Гидролазы - гидролиз; Протеазы - протеолиз двух типов: полный - до аминокислот – протеиназы и пептидазы; ограниченный – обусловлен специфическим действием другого фермента и связанный с расщеплением одной или нескольких связей в белковой молекуле (например: проинсулин под действием трипсина переходит в активный инсулин) Липазы Амилазы Трансферазы – перенос функциональных групп; Оксидоредуктазы –окислительно-восстановительные реакции Лигазы – реакции синтеза с использованием АТФ Лиазы – присоединение по двойным связям Изомеразы – реакции изомеризации

6 Основные направления использования ферментов в медицине Заместительная

Основные направления использования ферментов в медицине Заместительная

терапия при недостаточной функции пищеварительных желез и ряде наследственных заболеваний; Местная литическая терапия для расщепления и удаления из организма некротических масс и экссудатов; Парентеральное применение свободных и связанных форм ферментов для лизиса тромбов в кровеносных сосудах и как противовоспалительные средства; Диагностика - иммуноферментный анализ; Специфическое использование обусловленное функцией в организме (ингибиторы АПФ, факторы свертывания крови и т.п.) ЛФ ферментов : таблетки, капсулы, мази, аэрозоли, растворы для наружного и парентерального применения

7 Источник ферментов - биотехнологии

Источник ферментов - биотехнологии

В медицине используют в качестве лекарственных и диагностических средств свыше 40 ферментных препаратов растительного, животного и микробного происхождения.

8 Ферменты микробного происхождения

Ферменты микробного происхождения

Липаза - Солизим (гидролизующий жиры) применяют при хронических заболеваниях жкт; Амилазы: ?-амилаза (гидролизует крахмал) - входит в состав Фестала, и используется при недостаточности поджелудочной железы; ?-галактозидаза (сахаролитик) – для лечения лактазной недостаточности. Протеазы: Террилитин – для лечения гнойных ран, трофических язв, ожогов; Стрептокиназа (фибринолитик) – для лечения тромбозов;

9 Ферменты животного происхождения

Ферменты животного происхождения

из поджелудочной железы КРС: дезоксирибонуклеазы (ДНКазы) рибонуклеазы (РНКазы); химотрипсин; трипсин; пантрипин (ингибитор) коллагеназа

Nb! Все протеазы

из семенников КРС Гиалуронидаза (Ронидаза, Лидаза ); Урокиназа (тромболитик)

из желудка животных Пепсин; Абомин - суммарный; Сок желудочный натуральный – (по методу И. П. Павлова, через фистулу желудка при мнимом кормлении собак или лошадей).

из легких КРС Ингитрил - ингибитор

10 Ферменты растительного происхождения

Ферменты растительного происхождения

протеазы тропических растений Фицин( млечный сок различных фикусов), Папаин ( млечный сок кожуры незрелых плодов папайи), Бромелин (плоды ананаса)

гидролазы растений умеренного климата липаза (семена чернушки дамасской (Nigella damascena L); уреаза (семена столовых арбузов (Citrullus vulgaris L); ? -Амилаза (проросшие семена пшеницы (Triticum aestivum L); ?-Галактозидаза (семена гороха (Pisum sativum L); ? -Фруктофуранидаза (семена овса (Avena sativa L)

Ингибиторы ферментов: липаз (семена рапса (brassica napus L); трипсина (семена люцерны (medicago sativa L); амилаз из пшеницы (triticum aestivum L);

11 Стадии производства ферментов

Стадии производства ферментов

Заготовка сырья в зависимости от источника: сушка, консервация, ферментация, измельчение клеточного материала, экстракция, центрифугирование, фракционное осаждение, избирательная адсорбция и элюция, хроматография, электрофорез, диализ, кристаллизация и лиофилизация оценка качества с учетом источника сырья.

Из любых источников: растения, микроорганизмы животные

12 Принципиальная технологическая схема получения ферментов

Принципиальная технологическая схема получения ферментов

13 I место по объему выпускаемых препаратов - протеолитические – они

I место по объему выпускаемых препаратов - протеолитические – они

наиболее изучены – известны их первичная и третичная структура. По строению активного центра протеолитические ферменты подразделяются на 4 класса: Сериновые протеиназы (щелочные) Нейтральные протеиназы (металлопротеазы) Кислые протеиназы (карбоксильные) Цистеиновые протеиназы (тиолзависимые)

14 Сериновые протеиназы

Сериновые протеиназы

Особенности: активный центр: асп-сер-гис; оптимум рН 7-11 (стабильны 5-12); специфический ингибитор – диизопропилфторфосфат (ДФФ) Полный протеолиз белков фибриллярных (жестких) – коллаген, эластин, фибрин, тромбоплазмин; глобуллярных (мягких)- казеин, гемоглобин, желатин; широкая субстратная специфичность экзо- и эндопептидазная активность

Представители: Трипсин и Химотрипсин - аэрозоли (трахеиты, пневмония), в/м при остеомиелитах, тромбофлебитах, пародонтозе , не опасны для здоровых тканей, т.к. в них содержатся ингибиторы трипсина. Гиалуронидаза Субтилизин для лечения некрозов

Субтилизины –(продуценты штаммы B.subtilis по механизму действия и субстратной специфичности близки к трипсину (при отсутствии сходства в структуре) - (рН 9-10), эстеразная и амидазная активность

15 Нейтральные протеазы (металлопротеазы)

Нейтральные протеазы (металлопротеазы)

Биологическая роль в тканях млекопитающих : Пролилэндопептидаза – специфична по связи с карбоксильной группой остатка –про-, гидролизует тиролиберин, вазопрессин, нейротензин, ангиотензины и др. нейропептиды, участвующие в регуляции памяти. Активность изменяется при болезни Альцгеймера, синдроме Паркинсона, мышечной дистрофии и др. нейродегенеративных заболеваниях. Есть взаимосвязь с развитием депрессии, нарко- и токсикомании.

Особенности: в активном центре Zn2+, Ca2+, Mg2+, Co2+; специфический ингибитор - ЭДТА; Оптимум рН 6-8 строго эндопептидазы не гидролизуют связи образованные аминокислотными остатками со свободными амино- и карбокси- группами; гидролизуют глобуллярные белки.

Представители: (в основном микробные) термолизин (продуцент Bac. thermoproteolyticus); террилитин (продуцент Asp.tericola) – наружно при острых гнойных заболеваниях, аэрозоль при воспалительных процессах в легких; коллагеназа (продуцент Cl.hystolitica) – узко специфична к связи про-лей, в глазной хирургии для рассасывания рубцов.

16 Карбоксильные или кислые протеиназы

Карбоксильные или кислые протеиназы

Особенности: не имеют ?-спиралей, только ?-антипараллельные структуры (именно эта особенность обуславливает устойчивость белков в кислой среде); Оптимум рН 1,5-5,0 , быстро инактивируются в нейтральной среде; Специфический ингибитор для всех кислых протеаз – природный пепстатин; Используются при недостаточности пищеварительных желез

Представители: Природные пепсин, химозин и кислые протеазы грибов.

17 Цистеиновые (тиолзависимые) протеиназы

Цистеиновые (тиолзависимые) протеиназы

Особенности: активный центр - цис-гис-асп; специфические ингибиторы (блокаторы сульфгидрильных групп) – иодацетат, иодацетамид, п-хлормеркурибензоат, ионы тяжелых металлов; Оптимум рН 6,0-9,5; устойчивы к денатурирующим агентам (6-8 М мочевина, 70 % метанол); термоустойчивы папаин и химопапаин; расщепляют белки на 80 %, глубже чем белки животного происхождения, практически любые связи; амидазная и эстеразная активность; стереоспецифичность - используется для разделения рацемических смесей.

Представители: растительные – фицин, папаин, бромелин , микробные Применение: для лизирования нежизнеспособных некротических тканей при лечении гнойно-воспалительных процессов, при энзиматическом очищении ран сроки заживления сокращаются в 1,5-2 раза; в заместительной терапии при нарушении пищеварения; диагностика резус-конфликтов

18 Энергозависимые протеиназы – особая группа протеиназ

Энергозависимые протеиназы – особая группа протеиназ

Уникальные характеристики: Протеолиз с использованием энергии АТР; Высоко селективны, отбирают субстраты-мишени из общего пула внутриклеточных белков, большая часть которых не должна повреждаться; Как правило не специфичны к аминокислотам, образующим расщепляемую связь; Деградация субстратов происходит без высвобождения промежуточных продуктов. Представители: сериновые протеиназы, металлопротеазы и др.

19 Биологическая роль некоторых протеиназ

Биологическая роль некоторых протеиназ

Лизосомные цистеиновые протеиназы вовлечены в процессы неопластической трансформации, функции: деградируют многие белки и компоненты внеклеточного матрикса и осуществляют деструкцию ткани. в процессе иммунного ответа они участвуют в процессинге антигенов, а также могут модифицировать белки плазматической мембраны. осуществляют протеолиз короткоживущих белков, регулирующих злокачественный рост. Наиболее распространенные и изученные представители у млекопитающих катепсины B, H, K, L и S, которые различаются по специфичности действия (например - увеличение активности катепсина В коррелирует с быстрым ростом и метастазированием некоторых опухолей. Cистема комплемента построена на каскаде протеолитических реакций, осуществляет контроль и поддержание гомеостаза.

20 Применение лучевой терапии некоторых опухолей

Применение лучевой терапии некоторых опухолей

Метод основан на влиянии коротковолнового облучения на активность протеолитических ферментов ткани в здоровой ткани уменьшение активности ингибиторов протеиназ повышение интенсивности протеолиза что препятствует распространению опухоли, и, возможно, способствует уничтожению раковых клеток, в опухолевой ткани уменьшение активности протеолитических ферментов снижение протеолитического потенциала и ее "агрессивности".

21 Помимо применения в терапевтических целях ферменты используют в

Помимо применения в терапевтических целях ферменты используют в

биотехнологических производствах при выпуске ЛС: Производство глюкозо-фруктозных сиропов – сахарозаменителей для диабетиков; Биотрансформация фумаровой кислоты в аспарагиновую; Иммобилизованные аминоацилазы – разделение рацематов аминокислот для кровезаменителей.

22 синдромы нарушенного пищеварения и всасывания могут возникнуть

синдромы нарушенного пищеварения и всасывания могут возникнуть

неожиданно тяжело терпеть, трудно скрыть часто невозможно устранить причины развития, выход: заместительная терапия ферментами. множество ферментных препаратов, отличаются количеством входящих компонентов, степенью энзимной активности, способами производства и формами выпуска. Подбор и дозировка ферментных препаратов, а также их эффективность определяются 4 основными факторами.

23 Первый фактор состав препарата и активность его компонентов

Первый фактор состав препарата и активность его компонентов

Все ЛП заместительной терапии условно можно разделить на две группы: ЛП панкреатина в чистом виде Панкреатин содержит три фермента: липазу, протеазу и амилазу. Липаза - гидролиз эмульгированного желчью нейтрального жира в дуоденуме, в тощей кишке активность резко снижается. в 1 г панкреатина должно быть не менее 40 000 ЕД липазы (единицы Международной фармацевтической федерации). Протеазы - трипсин - гидролиз белков животного происхождения до аминокислот; регуляция панкреатической секреции трипсином по принципу обратной связи. Амилаза гидролиз внеклеточных полисахаридов (крахмал, гликоген), не гидролизует растительную клетчатку.

Препараты панкреатина: не влияют на функцию желудка, печени, не влияют на моторику билиарной системы и кишечника, снижают секрецию панкреатического сока.

24 Комплексные ЛП панкреатин + компоненты желчи + гемицеллюлаза Желчные

Комплексные ЛП панкреатин + компоненты желчи + гемицеллюлаза Желчные

кислоты увеличивают панкреатическую секрецию и холерез, стимулируют моторику кишечника и желчного пузыря, увеличивают осмотическое давление кишечного содержимого, в условиях микробной контаминации кишечника деконъюгируют: развивается осмотическая и секреторная диареи, вступают в энтерогепатическую циркуляцию и метаболизируются в печени, что увеличивает ее функциональную нагрузку. повреждают слизистую оболочку жкт. Гемицеллюлаза гидролизует растительные полисахариды

Комплексные препараты, с желчными кислотами не назначать при: остром и хроническом панкреатите, гепатите и циррозе печени, диарее, язвенной болезни, воспалительных заболеваниях кишечника

25 Второй фактор форма выпуска препарата

Второй фактор форма выпуска препарата

Большинство -драже или таблетки диаметром 5 (и более) в кишечнорастворимых оболочках, для защиты ферментов от высвобождения в желудке и разрушения соляной кислотой желудочного сока.

«-» Из желудка в дуоденум одновременно с пищей могут эвакуироваться твердые частицы, диаметром до 2 мм. Более крупные частицы, эвакуируются в межпищеварительный период, когда пищевой химус уже покинул двенадцатиперстную кишку, т.о. ферменты не смешиваются с пищей и не участвуют в пищеварении

капсулы Креон, Панцитрат ТЖК растворяется в желудке, микрокапсулы смешиваются с химусом поступают в дуоденум при рН выше 5 микрокапсулы растворяются и высвобождают ферменты

26 Третий фактор интрадуоденальный уровень pH и эффективная моторика

Третий фактор интрадуоденальный уровень pH и эффективная моторика

дуоденума

моторика обеспечивает длительный контакт ферментов с пищевым химусом; если pH дуоденального сока ниже до 3,5 необратимая инактивация липазы и трипсина, преципитация желчных кислот, влекущая за собой нарушение эмульгирования и всасывания жиров. Основные причины падения pH в двенадцатиперстной кишке: избыточный бактериальный рост в кишке, гиперацидоз, снижение секреции бикарбонатов. в зависимости от ведущего механизма данного нарушения Для повышения pH в дуоденуме используют: блокаторы H2-рецепторов гистамина (ранитидин, фамотидин), иногда блокаторы протонной помпы (омепразол и др.), антацидные препараты (маалокс, гастал и др.) обязательно проводят деконтаминацию двенадцатиперстной кишки антибактериальными препаратами (бисептол и др.), а иногда антипаразитарными (метронидазол и др.) средствами. Эффективность ферментных препаратов иногда может зависеть от моторных нарушений верхних отделов пищеварительного тракта - чаще всего используют прокинетики (мотилиум)

27 Четвертый фактор выбор препарата, его дозы и продолжительность лечения

Четвертый фактор выбор препарата, его дозы и продолжительность лечения

Характер заболевания и механизмы, лежащие в основе нарушений пищеварения (таблицы) влияние других патогенетических механизмов повышение эффективности энзимотерапии с помощью устранения синдрома избыточной микробной контаминации и коррекцией кислотности всех отделов пищеварительной системы.

«Ферменты медицинского назначения»
http://900igr.net/prezentacija/biologija/fermenty-meditsinskogo-naznachenija-189564.html
cсылка на страницу
Урок

Биология

136 тем
Слайды
900igr.net > Презентации по биологии > Обмен веществ > Ферменты медицинского назначения